Laporan Lab Kimia Bioinorganik

Aplikasi dari teori dasar asam lunak Pearson dalam biokimia anorganik

Zat besi dan perannya dalam aktivitas enzim yang dikatalisis

Besi memainkan peran yang sangat penting dalam sejumlah reaksi dalam tubuh. Salah satu enzim yang sangat bergantung pada zat besi adalah enzim yang dikenal sebagai katalase. Enzim ini pada dasarnya ditemukan dalam semua organisme hidup. Enzim ini mengkatalisasi reaksi yang melibatkan pemecahan hidrogen peroksida untuk memberikan oksigen dan air. Ini adalah enzim yang sangat penting terutama untuk reaksi yang reproduksi. Ini juga memiliki salah satu tokoh omset tertinggi.

Struktur CATALASE.

Enzim ini adalah tetramer. Itu terdiri dari empat rantai polipeptida. Masing-masing polipeptida ini terdiri dari lebih dari lima ratus asam amino. Ini memiliki empat kelompok besi (heme) porphyrin. Ini adalah mereka yang memungkinkan enzim itu bereaksi dengan hidrogen peroksida. PH optimal di mana tindakan itu 7tetup dapat berkisar dari 6,8 hingga 7,5 tetapi ini bervariasi dari spesies ke spesies dan dapat turun serendah 4 dan setinggi 11. Suhu optimal di mana enzim juga bervariasi dari spesies.

Bagaimana enzim ini bereaksi

Ini mengkatalisis reaksi dekomposisi hidrogen peroksida

2H2O2 → 2H20 + 02

Kehadiran enzim ini dalam jaringan atau mikroorganisme dapat diuji dengan penambahan volume hidrogen peroksida yang diketahui dan kemudian mengamati bagaimana reaksi berlangsung. Akan ada pembentukan gelembung dan ini akan menunjukkan produksi besi, indikator reaksi yang terjadi. Ini adalah uji paling sederhana dari aktivitasnya karena dapat diamati oleh mata telanjang. Ini terjadi karena enzim ini memiliki spesifisitas tinggi.

Mekanisme molekuler.

Reaksi ini terjadi dalam dua tahap.

H2O2 + Flegerival> -O → H2O + Mei (+ Say (+)
H2O2 + A = FA (A iv) -e (+) → H2O + A2E + O2

Fe () -e mewakili pusat besi kelompok heme yang biasanya melekat pada enzim. Fe (iv) -e (+) bertindak sebagai bentuk mesomer dari FE (iv) -e. Ini berarti bahwa zat besi tidak menjalani oksidasi lengkap ke + V, tetapi dalam prosesnya, ia menerima beberapa elektron dari ligan yang heme. Ketika hidrogen peroksida masuk ke pusat aktif, ia berinteraksi dengan asam amino di situs aktif yang mengarah pada transfer proton antara dua atom oksigen. Atom oksigen bebas kemudian memfasilitasi pembentukan molekul air baru dan Fe (iv) = o. Fe (iv) = o kemudian bereaksi dengan atom hidrogen lain yang mengarah pada pembentukan Fe (III) -E; Karenanya oksigen dan air terbentuk. Reaktivitas pusat zat besi ini dapat dibuat lebih baik dengan penambahan ligan fenolat tirosin pada posisi 357. Ini membantu dalam oksidasi besi III ke besi IV. Enzim ini dapat mengkatalisasi oksidasi hidrogen peroksida dari banyak racun dan metabolit seperti asam format, fenol, formaldehida dan alkohol. Setiap ion ion logam berat dapat menjadi penghambat non kompetitif dari enzim ini. Inhibitor kompetitif biasanya mengikat moiets heme dengan kuat menghambat aksi enzim.

Aplikasi

Enzim ini banyak digunakan dalam industri makanan seperti dalam penghapusan hidrogen peroksida sebelum membuat keju. Ini juga digunakan untuk mencegah oksidasi makanan. Ini juga digunakan dalam industri tekstil dalam menghilangkan hidrogen peroksida dari kain. Ini juga mendapati penggunaan ringan dalam lensa kontak.

Tembaga

Logam ini adalah logam yang sangat penting terutama untuk beberapa enzim seperti laccases. Enzim-enzim ini berbentuk tembaga yang mengandung enzim yang melakukan oksidasi. Mereka terjadi secara luas terutama di jamur, tanaman dan mikroorganisme. Logam tembaga biasanya terikat ke beberapa situs di dalam situs aktif. Tembaga tipe 1 bertindak pada pelarut seperti air. Ini dapat dipindahkan oleh logam seperti merkuri, diganti dengan logam seperti kobalt atau dihilangkan dengan kompleks tembaga. Sianida dapat bertindak dan menghapus semuanya dari enzim.

Enzim-enzim ini biasanya bertindak pada fenol atau molekul terkait. Mereka melakukan oksidasi biasanya melibatkan satu elektron. Beberapa teori menunjukkan bahwa enzim ini berperan dalam formasi lignin. Ini melalui kopling monolignol. Enzim ini dapat berupa polimer, trimer dan atau dimer.

Aktivitas molekuler

Enzim ini biasanya tidak memberikan produk atau perantara beracun. Keempat pusat tembaga di situs aktif biasanya bertindak sebagai pusat oksidasi. Mereka adalah mono elektronik terutama untuk tembaga tipe 1. Dari jenis tembaga ini, elektron kemudian ditransfer ke tipe 2 dan tipe 3 cluster nuklir tri. Ini adalah tempat sebenarnya di mana pengurangan oksigen terjadi untuk memunculkan air. Ini terjadi karena banyaknya pusat tembaga ini memungkinkan pengurangan substrat pada oksigen terjadi tanpa pembentukan perantara yang beracun. Produk yang terbentuk kemudian dapat menjalani berbagai reaksi seperti degradasi polimer, cross linking monomer.

Aplikasi laccases.

Enzim ini telah menjalani pemeriksaan sebagai katoda dalam biofuel enzimatik. Mereka dapat menjalani pasangan dengan mediator elektron untuk memfasilitasi transfer elektron. Mereka juga dijual sebagai katalis industri. Mereka juga dapat dipekerjakan dalam pewarnaan tekstil, pemutihan gigi, pembuatan kerja anggur, sintetis, diagnostik dan penggunaan lingkungan. Mereka juga dapat diterapkan dalam bioremediasi. Ini juga memiliki aktivitas dalam adonan gandum.

Di industri makanan, enzim digunakan terutama di industri bir dalam menghilangkan polifenol. Ini juga digunakan dalam jus buah seperti jus anggur dan apel untuk mencegah kelebihan oksidasi fenolik yang dapat menyebabkan perubahan rasa, bau, perubahan warna dan bahkan nuansa mulut. Ini meningkatkan kehidupan rak dari jus ini.

Penerapan konsep dalam toksikologi

Banyak racun kimia bersama dengan metabolit mereka adalah elektrofil. Mereka menyebabkan cedera seluler melalui pembentukan obligasi kovalen dengan beberapa target nukleofilik yang ditemukan pada makromolekul. Reaksi kovalen ini antara reagen elektrofilik dan nukleofilik entah bagaimana diskriminatif karena ada gelar selektivitas yang terkait dengan reaksi-reaksi ini. Bisswanger mencatat bahwa obligasi kovalen ini kemudian merusak fungsi berbagai protein, makromolekul, enzim dan bahan DNA (95). Senyawa kimia yang dikenal seperti acrolein dan acrylaide menyebabkan sitotoksisitas seluler dengan pembentukan adduksi kovalen, yang menyebabkan toksisitas organ luas.

Dengan demikian, konsep ini telah berhasil diterapkan dalam toksisitas yang telah diinduksi dalam sistem biologis. Menurut prinsip asam keras dan lunak di atas, reaksi elektrofil bahan kimia beracun lebih disukai dengan target biologis kelembutan atau kekerasan serupa. Klasifikasi Xenobiotik yang keras / lunak ini membantu dalam pemahaman yang tepat tentang berbagai mekanisme dimana toksisitas terjadi dalam sistem biologis dan juga membantu dalam memahami target biologis yang ada. Pembentukan obligasi kovalen ini dapat dijelaskan dengan menggunakan sifat-sifat orbital frontier. Karena energi dari orbital ini dapat diperkirakan melalui perhitungan dengan menggunakan model mekanis kuantum, kemudian kuantifikasi kelembutan relatif dan kekerasan nukleofil dan elektrofil dapat dimungkinkan. Ini akan, pada gilirannya, membantu dalam penentuan indeks reaktivitas. Informasi ini dapat banyak membantu dan memberikan wawasan penting terutama untuk penelitian dan investigasi dalam toksikologi. Ini, pada gilirannya, akan membantu para peneliti untuk memahami situs molekuler dengan benar dan juga membantu mereka menghasilkan mekanisme yang tepat untuk melawan efek racun ini ...